Изменения белков пищевых продуктов

Изменения белков пищевых продуктов. Часть первая

Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и живот­ных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокис­лот. Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — ами­ногруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие раз­личное строение радикалы.

Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксиль­ной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).

В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в по­строении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в на­шем организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включа­ют условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синте­зируются в детском организме. Аминокислотный состав белков оп­ределяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при перера­ботке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в раз­личных растворителях. По этому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наиболь­шей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульо­нов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) иг­рают значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.

Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, со­держащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — глав­ный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются фер­ментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при учас­тии ферментов. Ферменты являются строго специфическими со­единениями и катализируют определенную реакцию между конк­ретными соединениями.

Ферменты по их функциям классифицируют следующим об­разом:

1. Оксидоредуктазы — окислительно-восстановительные фермен­ты;

2. Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос атом­ных группировок (например, остатков фосфорной кислоты, моносахаров, аминокислот) от одного соединения к другому;

3. Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление орга­нических соединений при участии воды;

4. Лиазы — ферменты, катализирующие отщепление каких-либо групп от соединений;

5. Изомеразы — ферменты, катализирующие превращения орга­нических соединений в их изомеры;

6. Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие соедине­ние двух молекул с расщеплением пирофосфатной связи в нукле-озидтрифосфатах.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при пере­работке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.

Молекулы воды обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположенными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается заряд белковых молекул усиливается гидратация белка. В технологических процессах свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей.

В растворах небольшой концентрации молекулы белка полно-
стью гидратированы.

В концентрированных белковых растворах и обводненных бел-
ковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная
гидратация белков.

Дополнительная гидратация белков в концентрированных рас-
творах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе,
предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.

В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей
разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках
которой удерживается вполне определенное для данного белка
количество воды.

Белки. Биологическая ценность. Изменение белков при кулинарной обработке продуктов. Влияние данных процессов на качество кулинарной продукции.

Белки – жизненно необходимые вещества. Они имеют пластическое значение: служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов и большинства гормонов, гемоглобина и других соединений, выполняющих в организме особо важные и сложные функции. Белки формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям, участвуют в процессе усвоения (на различных этапах) жиров, углеводов, минеральных веществ и витаминов. Жизнь организма связана с непрерывным расходом и обновлением белков. Для равновесия этих процессов (азотистого равновесия) необходимо ежедневное восполнение с пищей белковых потерь. Белки в отличие от жиров и углеводов не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, т. е. являются незаменимой частью пищи. Как источник энергии они имеют второстепенное значение, так как могут быть заменены жирами и углеводами. При оксилении в организме 1 г белка дает 16,7 кДж (4 ккал).

В технологических процессах производства продукции общественного питания белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции, а низкомолекулярные азотистые вещества – пиролизу с образованием новых химических веществ.

Биологическая ценность белков пищевых продуктов может быть сохранена лишь при соблюдении определенных кулинарных правил. Эти правила в значительной степени обусловлены теми качественными изменениями, которые возникают в продуктах при тепловой обработке.

Нагревание белков в водной среде приводит к их тепловой денатурации – нарушению природных пространственных связей. В молекулах белка аминокислоты соединены между собой пептидными связями (–NH–СО–) в линейной, строго определенной последовательности, образуя полипептидные цепи – первичную структуру белка.

Внутримолекулярные превращения при денатурации приводят к изменению физического состояния белковых систем, называемому свертыванием. При этом в зависимости от исходного физического состояния белковой системы того или иного продукта происходит ее уплотнение с выпрессовыванием части воды или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги. Из малоконцентрированных белковых систем свернувшиеся белки выделяются в виде хлопьев или сгустков.

Денатурация сопровождается уменьшением растворимости белка, способности к набуханию, способности удерживать много воды (потерей гидрофильных свойств), снижением устойчивости против действия ферментов. Характер денатурационных изменений белков зависит от температуры и продолжительности нагрева. Чем выше температура и продолжительнее нагревание, тем глубже эти изменения. Кроме того, тепловая денатурация белка зависит от его влажности. При нагревании происходят также химические изменения белков, результатом которых является выделение летучих веществ (H2S, NH3 и других).

Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях реологические характеристики белковых гелей, подвергнутых нагреванию, зависят от рН среды, температуры и продолжительности теплового воздействия.

При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлектрическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, а в нейтральной (рН 7,0) – при 80 °С.

Активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при припускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, тушении мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается и готовый продукт получается более сочным.

В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а готовый продукт становится более нежным. Исследования, проведенные на кафедре технологии продуктов общественного питания РЭА им. Г. В. Плеханова, показали, что хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимонного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1. При мариновании мясных и рыбных полуфабрикатов указанную смесь используют в количестве 5. 10 % к массе сырья, а при припускании и тушении – до 30 %. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (лимонной или винной) используют 0,3%–ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря меньшему их обезвоживанию.

Нагревание продуктов до более высоких температур и увеличение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготовления пищи имеют верхние температурные пределы стабильности белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Наиболее термостабильны белки молока и яиц. Белки, содержащиеся в мясе рыб, начинают денатурировать при более низких температурах, чем белки убойного скота.

Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Наиболее наглядно это свойство белков проявляется при тепловой обработке яиц. Белок куриного яйца начинает денатурировать при 55 °С, желток и смесь белка с желтком – при 70 °С. Добавление к яичному меланжу сахарозы повышает температуру его денатурации до 80. 83 °С.

Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (например, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелочной средах.

В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а следовательно, и их усвояемость. Однако в этом отношении молочные белки представляют собой исключение. Дело в том, что молочные белки – единственные белки, выполняющие только пищевые функции, и поэтому в результате эволюции приобрели свойства, идеально отвечающие ферментным системам организма. Что же касается белков мяса, птицы, рыбы и т. д., то они выполняют иные функции, являясь двигательными, опорными системами тела; растительные белки выполняют функции запасного питательного вещества для растущего организма. В связи с этим всякая тепловая обработка молочных продуктов снижает усвояемость их белков: белки стерилизованного молока усваиваются хуже, чем пастеризованного. Вторичное нагревание казеина творога при приготовлении блюд значительно снижает их переваримость.

В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.

При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются водорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их размягчение после тепловой обработки.

Продукты деструкции белков придают пище соответствующие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса некоторых продуктов принимают участие серо– и фосфорсодержащие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуются и другие соединения – меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капусты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в.формировании запаха вареного мяса. Так, в летучих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ.

При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РН3).

Деструкция белков происходит при производстве некоторых видов теста. В этом случае в разрушении внутримолекулярных связей в белках принимают участие протеолитические ферменты, содержащиеся в муке и вырабатываемые дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпеченных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высока (мука из недозревшего зерна).

В некоторых случаях деструкцию белков с помощью протеолитических ферментов используют специально для интенсификации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

Дата добавления: 2018-02-15 ; просмотров: 752 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

Изменения белков пищевых продуктов.

Изменения белков пищевых продуктов.

Изменения белков пищевых продуктов, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.

Белки —важнейшая составная часть пищи человека и живот­ных. Белки представляют собой высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокис­лот. Аминокислоты — соединения гетерофункциональные, в их молекуле содержится несколько функциональных групп — ами­ногруппа (NH2), карбоксильная группа (СООН) и имеющие раз­личное строение радикалы.

Белки образуются при связывании аминогруппы с карбоксиль­ной группой соседней аминокислоты (так называемая пептидная связь).

В природе обнаружено около 200 аминокислот, однако в по­строении белков участвуют лишь 20, их называют протеиногенными. Восемь протеиногенных аминокислот являются незаменимыми,они синтезируются только растениями и не синтезируются в на­шем организме. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включа­ют условно незаменимые гистидин и аргинин, которые не синте­зируются в детском организме. Аминокислотный состав белков оп­ределяет биологическую ценность пищи.

По строению молекул белки подразделяются на фибриллярные, или нитевидные (например, белки мышечной ткани животных), и глобулярные, или шаровидные (это большинство белков растений и других объектов). На свойства белков, проявляющиеся при перера­ботке пищевого сырья, оказывает влияние их растворимость в раз­личных растворителях. По этому признаку белки подразделяются на водорастворимые — альбумины, растворимые в растворах соли — глобулины, спиртов — проламины, щелочей — глютелины. Наиболь­шей биологической ценностью обладают альбумины и глобулины, они составляют главную часть экстрактивных веществ мясных бульо­нов. Водонерастворимые белки пшеницы (глиадин и глютенин) иг­рают значительную роль при замесе теста из пшеничной муки.

Определенное значение имеют фосфопротеиды — белки, содержащие фосфорную кислоту. К ним относятся казеин — глав­ный белок молока, вителлин — белок яичного желтка, ихтулин — белок, содержащийся в икре рыб.

Часть белков выполняет каталитические функции. Белковые катализаторы называются фер­ментами. Подавляющее большинство процессов в пищевом сырье и продуктах при их хранении и переработке происходит при учас­тии ферментов. Ферменты являются строго специфическими со­единениями и катализируют определенную реакцию между конкретными соединениями.

Из других важных свойств, которые белки проявляют при пере­работке пищевого сырья, необходимо назвать их способность связывать воду, или гидрофильность. При этом белки набухают, что сопровождается их частичным растворением, увеличением массы и объема.

В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков.

Изменения белков пищевых продуктов.

Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул.

Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворений и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.

Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей — 20%.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину.

От степени гидратации белков зависит такой важнейший показакель качества готовой продукции, как сочность.

Денатурация белков — сложный процесс, при котором под вли­янием температуры, механического воздействия, химических аген­тов происходит изменение вторичной,третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной конфигурации. Первичная структура (аминокислотная цепочка), а следовательно, и химический состав белка не изменя­ются.

Агрегирование– это взаимодействие денатурированных молекул белка, в результате которого образуются межмолекулярные связи, как прочные, например, дисульфидные, так и многочисленные слабые.

Следствием агрегирования белковых молекул является образование более крупных частиц. Последствия дальнейшего агрегирования частиц белка различны в зависимости от концентрации белка в растворе. В мало концентрированных растворах образуются хлопья белка, выпадающие в осадок или всплывающие на поверхность жидкости (часто с образованием пены).

Денатурация белков в студнях, сопровождающаяся их уплотнением и отделением воды, происходит при тепловой обработке мяса, рыбы, варке бобовых, выпечке изделий из теста.

1.2.7. Изменения белков

Белки — природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью.

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название — протеины (от греч. protos — первый, главный), которое подчеркивает первостепенное биологическое значение этой группы веществ. Белки являются структурными элементами клеток, служат материалом для образования ферментов, гормонов и др., влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно.

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина)и,наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90 % аминокислот, из растительных — 60-80 %. Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

От набора аминокислот и их порядка в полипептидных цепях зависят индивидуальные свойства белков. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных — имеет форму волокна.

По растворимости белки делятся на следующие группы:

  • — растворимые в воде — альбумины;
  • — растворимые в солевых растворах — глобулины;
  • — растворимые в спирте — проламины;
  • — растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся:

  • — на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот;
  • — протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

Гидратация — способность белков прочно связывать значительное количество влаги.

В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение (влияет на сочность готовых изделий, способствует удерживанию влаги полуфабрикатами из мяса, птицы, рыбы, влияет на реологические свойства теста).

Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д.

Дегидратация — потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов.

От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

Денатурация — процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. При этом первичная структура, а следовательно, и химический состав белка остаются неизменными.

При тепловой кулинарной обработке денатурация глобулярных и фибриллярных белков происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционнеспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфги- дрильные и др.), не способные удерживать воду.

В результате денатурации происходят существенные изменения важнейших свойств белка:

  • — потеря индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);
  • — снижение биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);
  • — повышение атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);
  • — потеря способности к гидратации (растворению, набуханию);
  • — потеря устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

Агрегирование — взаимодействие денатурированных молекул белка, сопровождающееся образованием более крупных частиц.

Внешнее проявление данного процесса зависит от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1 %) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем, массу, большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков.

На скорость агрегирования золей белка оказывает влияние pH среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектриче- ской точки (изоэлектрической точкой белка называется определенная величина pH среды, при которой белок находится в виде нейтральных молекул (в изоэлектрическом состоянии), несущих равные количества положительных и отрицательных зарядов.). Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, маринование мяса, птицы, рыбы перед жаркой, добавление лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят, использование томатного пюре при тушении мяса и другие действия создают кислую среду со значениями pH, значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.

Фибриллярные белки денатурируют по другой схеме: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция — разрушение первичной структуры белковой макромолекулы с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера, вызываемое продолжительной тепловой обработкой.

На первом этапе изменений от белковых молекул отщепляются функциональные группы с образованием таких летучих соединений (аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др.). Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (переход коллагена в глютин).

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабление клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).

Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды.

При длительном хранении происходит “старение” белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).

При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.

Белки. Биологическая ценность. Изменение белков при кулинарной обработке продуктов. Влияние данных процессов на качество кулинарной продукции.

Белки яв­ляются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвоя­емость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в бел­ки нашего организма, называются полноценными (белки мяса, рыбы, яиц, молока). В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. Молекула глобулярных белков по форме близка к шару, а фибриллярных имеет форму волокна. По растворимости: растворимые в воде — альбумины; растворимые в солевых растворах — глобулины; растворимые в спирте — проламины; растворимые в щелочах — глютелины. По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небел­ковой частей. Четыре структуры организации белка: первичная — последовательное соединение аминокис­лотных остатков в полипептидной цепи; вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали; третичная — свертывание полипептидной цепи в гло­буллу; четвертичная — объединение нескольких частиц с тре­тичной структурой в одну более крупную частицу. Белки амфотерны, т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. Гидратация и дегидратация белков. Гидратацией, называется способность белков прочно связывать значитель­ное количество влаги. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофиль­ные группы притягивают мо­лекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличе­нию заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным ча­стицам слипаться и выпадать в осадок. От гидратации зависят сочность готовых изделий, способ­ность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать вла­гу. Дегидратацией называется потеря белками связан­ной воды при сушке, замораживаний и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механическо­го воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. естествен­ной пространственной структуры. Первичная структура, а сле­довательно, и химический состав белка не меняются.

При кулинарной обработке денатурацию белков чаще все­го вызывает нагревание. В глобулярных бел­ках при нагревании усиливается тепловое движение полипеп­тидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по новому. При этом полярные гидрофильные груп­пы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечиваю­щие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофоб­ные группы, не спо­собные удерживать воду. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, измене­ние окраски мяса); потерей биологической активности (например, в карто­феле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при де­натурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными фермен­тами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продук­ты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набу­ханию); Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрыва­ются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так дена­турируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные груп­пы с образованием летучих соединений. Накап­ливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аро­мата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептид­ная) связь разрывается с образованием растворимых азотис­тых веществ небелкового характера (например, переход кол­лагена в глютин). Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации тех­нологического процесса (использование ферментных препара­тов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, по­лучение белковых гидролизатов и др.). Пенообрааование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сме­таны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорий­ностью и могут храниться длительное время даже при высо­кой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды. При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).

Изменения белков

Изменения белков, которые наблюдаются при производстве полуфабрикатов и тепловой кулинарной обработке продуктов, влияют на выход, структурно-механические, органолептические и другие показатели качества продукции.

Глубина физико-химических изменений белков определяется их природными свойствами, характером внешних воздействий, концентрацией белков и другими факторами.

Наиболее значительные изменения белков связаны с их гидратацией, денатурацией и деструкцией.

На поверхности молекул нативного белка имеются так называемые полярные группы. Молекулы воды также обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей с зарядами на концах, равными по значению, но противоположными по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка. Таким образом, основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают два вида адсорбции: ионную и молекулярную. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду наименьшая. При сдвиге рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки усиливается диссоциация основных или кислотных групп белка, увеличивается ряд белковых молекул и усиливается гидратация белка. В технологическом процессе эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками вследствие образования между их молекулами и водой водородных связей (между атомом водорода одной молекулы и атомом кислорода другой). Водородные связи относятся к слабым, однако это компенсируется рачительным количеством связей: каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды.

В результате этого адсорбционная вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроизвольно и не может служить растворителем для других веществ.

В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы ввиду наличия избыточного количества воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (в известных пределах).

Дополнительная гидратация белков в концентрированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.

В студне молекулы белка с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается вполне определенное для данного белка количество воды.

Способность белка образовывать студень обусловлена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студни способны сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Отсюда понятно, почему белковые студни большинства продуктов обводнены больше, чем концентрированные растворы. Например, в миофиб-риллах мышечных волокон теплокровных животных содержится 15–20% белков, в саркоплазме – 25–30%.

Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов: при добавлении к измельченным животным или растительным продуктам воды, поваренной соли и других веществ и при перемешивании измельченных компонентов гидратация белков состоит из протекающих одновременно процессов растворения и набухания. При гидратации повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в изделия (полуфабрикаты), предназначенные для тепловой кулинарной обработки.

Дополнительная гидратация белков имеет место при добавлении к измельченному на мясорубке мясу воды. В рубленые бифштексы и фрикадели добавляют воды 10% массы мяса, в фарш для пельменей – 20%.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Классическим примером гидратации такого типа является приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста, приготовляемого на основе муки и воды, в значительной мере зависят от соотношения этих компонентов. От степени гидратации белков в значительной степени зависит такой важнейший показатель качества готовой продукции, как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептическои оценки. При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно-связанной воды, которая также влияет на качество продукции.

Влияние изменения белков на их пищевую ценность

Гидратация белков сопутствует всем технологическим процессам и улучшает усвояемость белков. Денатурация в зависимости от глубины влияет на усвояемость по-разному: при легкой денатурации улучшается усвояемость белка (яйцо всмятку), а при дальнейшем уплотнении (яйцо вкрутую) усвояемость ухудшается. На содержание незаменимых аминокислот ни денатурация, ни коагуляция не влияют.

Уменьшение пищевой ценности связано с сильно длительным нагревом: при варке 2 часа разрушается 5,2% незаменимых аминокислот. Особенно сильное влияние на биологическую ценность оказывает повторный нагрев продуктов выше 100ºС.

4. Состав, строение мышечной ткани мяса и изменения, протекающие при тепловой обработке

Мышечная ткань мяса обладает наибольшей пищевой ценностью. Она состоит из мышечных волокон. Поверхность мышечного волокна покрыта оболочкой – сарколеммой, внутри волокна находятся миофибриллы, а пространство между ними заполнено саркоплазмой. В состав саркоплазмы входя глобулярные белки – глобулин, миоглобулин, миоальбумин и др., а в состав миофибрилл – фибриллярные (актин, миозин, актомиозин).

Мышечные волокна объединены в пучки посредством эндомизия (соединительная ткань), эти пучки объединяются в пучки высших порядков посредством перимизия, образуя мускул (мышцу) и уже мышца покрыта грубой соединительной тканью – пермизием).

Соединительная ткань мяса делится на: твердую (кости), плотную (сухожилия и хрящи) и рыхлую (эндомизий, перемизий, эпимизий). Основу рыхлой соединительной ткани составляют неполноценные фибриллярные белки – коллаген, эластин, ретикулин.

Изменения мяса и мясных продуктов при варке. Происходят следующие изменения:

– денатурация мышечных белков, которая наступает уже при 57-75ºС, при этом мышечные волокна становятся более плотными и более тонкими;

– денатурация и деструкция коллагена, начинается уже при 50-55 ºС, при этом волокна сначала набухают, а затем при 62ºС происходит резкое сокращение их длины и увеличение диаметра, куски мяса деформируются. При температуре выше 80 ºС и последующем нагреве происходит деструкция коллагена с переходом его в глютин. Полный гидролиз коллагена с образованием глютина происходит при 126ºС в течение 3 часов. Растворы глютина при охлаждении образуют студни. Деструкция коллагена обусловливает размягчение мяса с высоким содержанием соединительной ткани. В мясе, доведенном до состояния кулинарной готовности, в глютин переходит дот 20 до 45% коллагена. Переход коллагена в глютин ускоряет температура и кислая среда.

Изменения мяса и мясных продуктов при жарке. При жарке мясо подвергается воздействию более высоких температур (180-280ºС), чем при варке. При этом поверхностный слой быстро обезвоживается и температура его поднимается до 102-105 ºС, что приводит к термическому распаду веществ поверхностного слоя (белков, жиров, углеводов). В результате поверхностный слой уплотняется, образуется корочка. Желаемое накопление продуктов пирогенетического распада, формирующих специфический вкус и аромат жареного мяса, происходит до 135 ºС, при дальнейшем повышении качество ухудшается. Потери воды при жарке больше, чем при варке, также происходит денатурация мышечных и соединительнотканных белков, жир в процессе жарки частично впитывается. Оптимальной температурой прожаривания в центре порционных и крупнокусковых жареных изделий является 75ºС, а температура жарочной поверхности – 160ºС. Крупнокусковые полуфабрикаты следует жарить ступенчатым нагревом – 270 ºС до образования корочки и 150 ºС при дожаривании. Увеличение продолжительности и температуры жарки ухудшает изделие, так как продукт обезвоживается, мышечные волокна сильно уплотняются, мясо становится жестким.

Изменения цвета мяса при тепловой обработке. Миоглобин и гемоглобин (сложные белки, красящим веществом в которых является гем) – основные красящие вещества мяса, обусловливающие его красный цвет. В состав гема входит двухвалентное железо и при нагревании оно окисляется в трехвалентное и миоглобин превращается в метмиоглобин, окрашенный в коричневый цвет. Переход миоглобина в метмиоглобин происходит при 70-80ºС.

Формирование вкуса и аромата при тепловой обработке. Зависит от качества исходного сырья. В образовании запаха и вкуса мяса участвуют вещества, относящиеся к различным классам органических соединений, основными из которых являются карбонильные соединения, спирты, органические кислоты, эфиры, фенолы и др. Аромат и вкус мяса образуется в результате смешения летучих и нелетучих веществ, каждое из которых может и не иметь типичного мясного вкуса или аромата. В формировании вкуса и аромата решающую роль играют экстрактивные вещества, особенно важное значение имеет глютаминовая кислота и ее натриевая соль. На вкус и аромат мяса влияют пол, возраст животных, а также длительность и температура тепловой обработки.

5. Состав, строение мышечной ткани рыбы и изменения,

протекающие при тепловой обработке

Мышечная ткань рыбы состоит из мышечных волокон, строение которых аналогично мышечным волокнам мяса. однако мышечные волокна соединяются в параллельные пучки, которые образуют зигзагообразные миокомы. Мышечные волокна в миокомах соединены посредством соединительной ткани – эндомизия. Друг с другом миокомы соединены поперечными прослойками – септами и образуют мышцы. Между отдельными мышцами расположены прослойки соединительной ткани – продольные септы. Количество полноценных мышечных белков в рыбе составляет от 9% (в наваге) и до 14,4% (в кете) – это в основном альбумины и глобулины. Соединительная ткань состоит практически из одного коллагена – неполноценного белка, представляющего собой цепочки всего трех аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Характер протекающих физико-химических изменений при тепловой обработке рыбы такой же, как и в мясе: денатурация, дегидратация, деструкция, уменьшение массы, образование новых вкусовых и ароматических веществ, изменение цвета. Потери массы при тепловой обработки рыбы – 18-20%, что вдвое меньше потерь мяса. Отделение воды происходит в основном за счет выпрессованной влаги при денатурации, вместе с водой выделяются растворимые минеральные и экстрактивные вещества (0,3-0,5%) и белки (1,2-1,5%). Чем выше температура нагрева, тем интенсивнее уплотнение мышечных волокон и больше потери массы и растворимых веществ, поэтому рыбу рекомендуется припускать при температуре 80-90ºС. Коллаген соединительной ткани рыбы набухает (в основном кожи), длина волокон уменьшается, что вызывает деформацию кусков, при дальнейшем нагреве происходит деструкция коллагена с переходом его в глютин.

6. Изменение белков яиц при тепловой обработке

Яйца содержат 12,7% полноценных белков: овоальбумин, кональбумин, овомукоид, авидин, лизоцим, овоглобулин, в желтке – фосфопротеиды. Процесс денатурации: 50-55ºС– местные помутнение белка, 55-60ºС – помутнение распространяется на весь белок, 60-65ºС – белок густеет, 65-75ºС – образуется студнеобразная масса, 75-85ºС – студень уплотняется, 85-95ºС – образование плотного студня. Желток загустевает только при 70ºС. При разведении яиц молоком или водой образуются более нежные студни, оптимальным является 50-60% жидкости. Соль снижает температуру денатурации, поэтому при изготовлении яичницы, если крупинки соли попадают на желток, образуются пятна (свернувшийся белок), поэтому солят только белок.

Белки сырого яйца плохо перевариваются организмом (авидин связывает витамин Н, овомукоид угнетает действие фермента трипсина) и частично всасываются непереваренными, вызывая аллергию и ухудшая усвоение других компонентов пищи. Тепловая обработка улучшает перевариваемость белков яиц, причем яйца сваренные всмятку перевариваются лучше, чем вкрутую. Желтая окраска желтка обусловлена присутствием каротиноидов, при длительной варке поверхностный слой темнеет вследствие того, что серосодержащие аминокислоты при нагревании отщепляют сероводород, который взаимодействует с соединениями железа, образуя темноокрашенные сульфиды. Уменьшить потемнение поверхности желтка возможно, погрузив его на несколько секунд в холодную воду, при этом давление воздуха под скорлупой снижается и сероводород диффундирует к поверхности.

7. Строение, физико-химические изменения овощей при тепловой обработке

Овощи состоят из трех тканей: покровной (эпидермис), паренхимной, проводящей. Съедобная часть представлена в основном паренхимной тканью. Паренхимная ткань состоит из тонкостенных клеток, соединенных прослойками срединных пластинок, придающих овощам механическую прочность. Содержимое отдельных растительных клеток представляет собой полужидкую массу – цитоплазму, в которую погружены различные клеточные элементы: вакуоли, ядра, пластиды и др. В состав клеточных стенок входят: клетчатка (целлюлоза), полуклетчатка (гемицеллюлоза), протопектин, пектин и соединительнотканный белок экстенсин. В срединных пластинках преобладает протопектин. Изменения, происходящие при тепловой обработке овощей:

1. Размягчение обусловлено распадом протопектина и экстенсина, клетчатка при тепловой обработке не изменяется, волокна гемицеллюлоз набухают. Протопектин является полимером пектина, связующими звеньями которого являются солевые мостики из двухвалентных ионов кальция и магния. При тепловой обработке происходит ионообменная реакция: ионы кальция и магния заменяются одновалентными ионами натрия и калия, при этом полимерная связь разрушается и образуется растворимый в воде пектин и овощная ткань размягчается. Однако реакция эта обратима, поэтому необходимо удалять ионы кальция из сферы реакции. В растительных продуктах содержатся вещества (фитин), способствующие удалению ионов кальция из сферы реакции. Однако связывание ионов кальция и магния не происходит в кислой среде, поэтому размягчение овощей замедляется. Известно, что если при изготовлении щей и борщей из квашенной капусты картофель заложить одновременно с капустой или позже, то он остается жестковатым. В разных овощах скорость распада протопектина неодинакова, поэтому варить можно все овощи, а жарить только те, в которых протопектин успевает превратиться в пектин, пока вся влага не испарилась (картофель, кабачки, помидоры и др.). Размягчение овощей связано также с деструкцией (распадом) белка – экстенсина с образованием растворимых продуктов. В тканях картофеля при протирании в горячем и остывшем состоянии происходят следующие изменения: в горячем картофеле оболочки паренхимной ткани обладают прочностью и эластичностью, поэтому не разрушаются при протирании, даже если и происходит частичное разрушение клеточных стенок, то это не сопровождается разрушением клейстеризованных зерен крахмала и выходом их содержимого наружу. При охлаждении вареного картофеля эластичность клеточных стенок понижается, а хрупкость возрастает. При механическом воздействии разрушаются клетки и зерна клейстеризованного крахмала, вытекающий клейстер придает пюре клейкость.

2. Изменение витаминов при тепловой обработке овощей. Наиболее устойчивы к действию высоких температур каротины, витамины группы В частично переходят в отвар и частично разрушаются. Значительным изменениям подвергается витамин С, который частично разрушается и переходит в отвар. Степень разрушения витамина С зависит от многих факторов: скорости нагрева, длительности обработки, контакта с кислородом воздуха и др. Чем быстрее нагреваются овощи при варке, тем меньше разрушается витамина С, при варке картофеля с погружением его в холодную воду разрушается 35% витамина С, в горячую – всего 7%. Варка овощей дольше сроков, предусмотренных технологией, приводит к значительным разрушениям витамина С. Разрушение витамина С происходит при длительном хранении вареных овощей. За 3 ч хранения вареных овощей в остывшем состоянии может разрушиться до 20-30% витамина С, после суточного хранения в овощах остается только около половины его первоначального содержания.

Потери витамина С в зависимости от способа тепловой обработки: наибольшие потери при варке в воде, (до 49%), меньше потери при варке на пару (38%), при припускании витамин С разрушается больше, чем при варке, поскольку овощи находятся в паровоздушной среде в присутствии кислорода воздуха, который ускоряет окисление. При обработке овощей в поле СВЧ сохранность витамина С больше, поскольку происходит быстрый прогрев и сокращаются сроки тепловой обработки. При жарке потери витамина С меньше, чем при варке и припускании, поскольку продукт обволакивается жиром и предохраняет их от соприкосновения с кислородом воздуха. При изготовлении изделий из овощной котлетной массы, когда тепловое воздействие чередуется с механическим потери витамина С достигают 90% и более. Таким образом, чтобы сохранить в овощных блюдах как можно больше витамина С, необходимо строго соблюдать технологические режимы тепловой обработки.

Изменение белков

Анализ значения белков, их химической природы, строения, классификации. Подбор наиболее удачных комбинаций белковых продуктов в кулинарных рецептурах. Рассмотрение гидротации, дегидратация, денатурации и деструкции как наиболее важных свойств белка.

Рубрика Кулинария и продукты питания
Вид лекция
Язык русский
Дата добавления 29.01.2014
Размер файла 16,9 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

1. Значение белков в кулинарных рецептурах

2. Химическая природа и строение белков

3. Гидратация и дегидратация белков

4. Денатурация и деструкция белков

1. Значение белков в кулинарных рецептурах

Белки являются структурными элементами клеток; служат материалом для образования ферментов, гормонов и др.; влияют на усвояемость жиров, углеводов, витаминов, минеральных веществ и т. д. Ежесекундно в нашем организме отмирают миллионы клеток и для восстановления их взрослому человеку требуется 80-100 г белка в сутки, причем заменить его другими веществами невозможно. Поэтому технологи, занятые организацией питания постоянного контингента потребителей по дневным рационам (интернаты, санатории, больницы и т. д.) или скомплектованному меню отдельных приемов пищи, должны обеспечивать содержание белка в блюдах, соответствующее физиологическим потребностям человека.

Пользуясь таблицами химического состава готовых блюд, можно разработать меню рациона так, чтобы удовлетворить потребность питающихся в белках, как по количеству, так и по качеству, т. е. обеспечить биологическую ценность.

Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и перевариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное. Обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому, большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.

Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются:

* мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);

* картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);

* гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники,

каши с молоком и др.);

* бобовые с яйцом, рыбой или мясом.

Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:

5 частей мяса + 10 частей картофеля;

5 частей молока + 10 частей овощей;

5 частей рыбы + 10 частей овощей;

2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). .

По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных — 60-80%.

Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшает усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.

2. Химическая природа и строение белков

белок гидратация денатурация деструкция

Белки — это природные полимеры, состоящие из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. По форме молекулы все белки можно разделить на глобулярные и фибриллярные. По растворимости все белки делятся на следующие группы:

* растворимые в воде — альбумины;

* растворимые в солевых растворах — глобулины;

* растворимые в спирте — проламины;

* растворимые в щелочах — глютелины.

По степени сложности белки делятся на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой и небелковой частей.

Различают четыре структуры организации белка:

* первичная — последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидной цепи;

* вторичная — закручивание полипептидных цепей в спирали;

* третичная — свертывание полипептидной цепи в глобулу;

* четвертичная — объединение нескольких частиц с третичной структурой в одну более крупную частицу.

Белки обладают свободными карбоксильными или кислотными и аминогруппами, в результате чего они амфотерные т. е. в зависимости от реакции среды проявляют себя как кислоты или как щелочи. В кислой среде белки проявляют щелочные свойства, и частицы их приобретают положительные заряды, в щелочной они ведут себя как кислоты, и частицы их становятся отрицательно заряженными.

При определенном рН среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде. Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

3. Гидратация и дегидратация белков

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги. Примерами гидратации в кулинарной практике являются: приготовление омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, набухание белков круп, бобовых, макаронных изделий и т. д. Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т. д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.

4. Денатурация и деструкция белков

Денатурация белков. Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидных, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.

Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка:

* потерей индивидуальных свойств;

* потерей биологической активности;

* повышением атакуемости пищеварительными ферментами;

* потерей способности к гидратации;

* потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием.

Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Так в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья т (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющее собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.

Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в глютин).

Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.

Размещено на Allbest.ru

Подобные документы

Классификация белков в зависимости от их строения и свойств. Характеристика биологических функций белков. Основные условия денатурации белков. Электропроводность молока, изменение его состава при нагревании. Процесс сычужного свертывания молока.

контрольная работа [268,6 K], добавлен 14.06.2014

Денатурация белков: сущность процесса, изменение свойств белка, виды денатурации. Углеводов, входящие в состав клеточных стенок растительных продуктов, при воздействии тепловой обработки. Антоцианы, их изменения при кулинарной обработке плодов и овощей.

контрольная работа [24,2 K], добавлен 21.05.2014

Изучение свойств и структуры белков как сложных азотосодержащих соединений. Денатурация белка и определение его содержания в пищевых продуктах. Аминокислотный состав белков и суточная потребность в белках у человека. Значение белков в питании организма.

реферат [31,3 K], добавлен 30.05.2014

Изменения при приготовлении отделочных полуфабрикатов. Гидратация и дегидратация белков. Денатурация белков. Желированные сладкие блюда. Технология приготовления и требования к желированным и сладким блюдам. Технологический процесс приготовления пищи.

курсовая работа [348,6 K], добавлен 03.11.2008

Понятие и причины денатурации фибриллярных белков. Ознакомление с химической формулой и основными свойствами крахмальных полисахаридов. Выделение способов стабилизации витаминов. Изучение процесса изменения цвета продуктов под воздействием ферментов.

контрольная работа [332,9 K], добавлен 02.02.2011

Состав говяжьего мяса. Группы белков мышечной и соединительной ткани по их растворимости. Описание процесса фракционирования смеси белков на индивидуальные белки. Их количественное определение в мясе спектрофотометрическим методом Варбурга-Христиана.

лабораторная работа [202,5 K], добавлен 19.03.2015

Понятие, виды и способы тепловой обработки продуктов. Изменение пищевой ценности продуктов животного и растительного происхождения в процессе тепловой обработки. Соотношение белков, жиров, углеводов и витаминов в питании детей, подростков и студентов.

реферат [19,8 K], добавлен 24.07.2010

Рассмотрение функций и значения лечебного питания. Общая характеристика свойств белков, жиров и углеводов. Особенности тактики диетотерапии. Организация лечебного питания в лечебно-профилактических учреждениях. Питание при некоторых заболеваниях.

реферат [35,6 K], добавлен 30.06.2015

Характеристика всех технологических процессов обработки пищевых продуктов и приготовления полуфабрикатов, блюд и кулинарных изделий. Требования к качеству продукции. Изменения свойств продуктов под влиянием различных способов их тепловой обработки.

учебное пособие [122,4 K], добавлен 06.12.2010

Обработка крахмалосодержащих продуктов, их изменение в процессе приготовления кулинарных изделий. Производство полуфабрикатов из рубленного мяса. Ассортимент, требования к качеству. Приготовление супов-пюре из овощей, круп, бобовых и мясных продуктов.

контрольная работа [408,5 K], добавлен 27.10.2009

Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д.
PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах.
Рекомендуем скачать работу.

Превращения белков | Денатурация белков | Деструкция белков

Превращения белков в технологическом потоке

В процессе технологической обработки пищевых продуктов существенным изменениям подвергаются белки, влияющие на органолептические свойства, биологическую ценность, структурно-механические и другие показатели качества продуктов.

Глубина физико-химических изменений белков зависит от вида продукта, характера внешних воздействий, концентрации белков. К основным изменениям белков пищевых продуктов при различных видах технологической обработки относятся: денатурация и деструкция.

Денатурация белков

Денатурация белков – это нарушение нативной пространственной структуры белковой молекулы под влиянием различных внешних воздействий, сопровождающееся изменением их физико-химических и биологических свойств. При этом нарушаются вторичная и третичная структуры белковой молекулы, а первичная, как правило, сохраняется.

Денатурация белков происходит при нагревании и замораживании пищевых продуктов под действием различных излучений, кислот, щелочей, резких механических воздействий и других факторов.

При денатурации белков происходят следующие основные изменения:

— резко снижается растворимость белков;

— теряется биологическая активность, способность к гидратации и видовая специфичность;

— улучшается атакуемость протеолитическими ферментами;

— повышается реакционная способность белков;

— происходит агрегирование белковых молекул;

— заряд белковой молекулы равен нулю.

Потеря белками биологической активности в результате тепловой денатурации приводит к инактивации ферментов и отмиранию микроорганизмов.

В результате потери белками видовой специфичности пищевая ценность продукта не снижается.

Рассмотрим наиболее распространенную тепловую денатурацию белковых молекул, сопровождаемую разрушением слабых поперечных связей между полипептидными цепями и ослаблением гидрофобных и других взаимодействий между белковыми цепями. В результате этого изменяется конформация полипептидных цепей в белковой молекуле. Например, фибриллярные белки изменяют свою эластичность, у глобулярных белков развертываются белковые глобулы с последующим свертыванием по новому типу. Прочные (ковалентные) связи белковой молекулы при этом не нарушаются. Глобулярные белки изменяют растворимость, вязкость, осмотические свойства и электрофоретическую подвижность.

Для большинства белков температура денатурации составляет 45 — 60°С. Однако встречаются белки и термостабильные, например, a-лактоглобулин молока и a-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к нагреванию часто обусловливается наличием в их составе большого количества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздействия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и солевого состава среды и присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии кислот жирного рада, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Тепловая денатурация белков

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных –S–S-связей), то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться.

Деструкция белков

При нагревании пищевых продуктов выше 100°С происходит разрушение макромолекул денатурированных белков. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, диоксид углерода и другие соединения. Накапливаясь в продукте и окружающей среде эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи.

При температуре от 60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров (Н2). Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп –NH2 и –СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и w–e изопептидных связей.

Изменение белков, жиров, углеводов в процессе тепловой обработки

Под действием тепла обрабатываемый продукт (сырьё) претерпевает ряд сложных физико-химических изменений, которые в свою очередь являются следствием изменений белков, жиров, углеводов, воды и так далее.

Белками богаты такие продукты питания, как мясо, рыба, молоко, яйца, зернобобовые. Такие белки являются белками животного происхождения. Одни из них растворяются в воде, другие в солевом растворе, третьи не растворяются ни в том, ни в другом. Белковая молекула при нагреве подвергается денатурации и коагуляции. Изменение пищевой ценности зависит и от времени тепловой обработки.

Изменения жиров: прогоркание (когда окисление сопровождается накоплением низкомолекулярных продуктов распада); осаливание (при котором образуются оксикислоты, происходит их полимеризация и конденсация). В процессе варки мясо теряет 40% жиров, содержащихся в нем, которые переходят в бульон. Нельзя долго нагревать растительное масло, так как жирные кислоты, содержащиеся в нем, могут окислиться и принести вред организму. Под воздействием высокой температуры значительно снижается питательная ценность сливочного масла.

Изменения углеводов: крахмал (с водой) клейстеризуется, в кислой среде происходит кислотный гидролиз, в присутствии ферментов амилаз – гидролизуется; сахара гидролизируются, карамелизируются, вступают в реакции меланоидинообразован
Минеральные вещества во время тепловой обработки практически не изменяются, но часть из них переходит в воду при промывании, варке.

Изменяются также: водосвязующая способность мяса, структурно-механические свойства продуктов, пищевая и биологическая ценность продуктов (ПЦ снижается, теряется масса, уменьшается количество витаминов).

Биологические и структурные изменения, происходящие в сырье в процессе его хранения

При хранении в пищевых продуктах происходят изменения кач-ва и массы. По своей природе эти изменения могут быть биохим, хим, биологич, физическ и микробиол-ми. Знание процессов, происходящих в товарах при хранении, помогает установить режим, методы хранения, снизить потери.

Биохимич процессы− протекают под действием ферм-ов, находящихся в самих продуктах.К биохимич процессам относят дыхание, гидролитические и автолитические процессы.
Дыхание − это окислительно-восстановительный процесс, при котором расходуются питательные в-ва продуктов (сахара, органические кислоты, белки, жиры и др.). В результате чего уменьшается масса продукта и снижается его пищевая ценность.Происходит этот процесс только в живых организмах, в зерне, плодах, овощах, муке, крупе, яйцах.
Дыхание может быть аэробное (в присутствии кислорода) и анаэробное (безкислородное). При аэробном дыхании образуются СО2 и Н2О и выделяется много тепла, что приводит к прорастанию (зерно, овощи), самосогреванию(мука, зерно, крупа), микробиологической порче (овощи, плоды). При анаэробном дыхании тепла образуется меньше, но накапливается этиловый спирт, который придаёт продуктам неприятный вкус (плоды).
При хранении продуктов богатых белками (мясо, рыба) происходит гидролиз белков до аминокислот. Этот процесс (вместе с гидролизом гликогена до молочной кислоты) приводит к созреванию мяса после убоя, сельдевых, лососевых рыб при посоле и называется автолизом. Благодаря чему мясо становится нежным, сочным с характерным вкусом и ароматом.

Микробиологические процессы−происходят под действ ферментов, выделяемых м/о. Эти процессы могут протекать в любых продуктах и явл одной из гл причин порчи (прод-ты стан-ся непригодными к употреблению).К микробиологическим процессам относят брожение, гниение, плесневение.
Брожение−это расщепл углеводов и некоторых спиртов под действ ферм-ов.

Спиртовое брожениепроисходит в продуктах богатых сахаром и влагой (соки, варенье, джем, повидло, плоды, ягоды). Продукт мутнеет, пенится, приобретает неприятный вкус и запах.

Молочнокислое брожениевызывает порчу молока, молочнокислых продуктов, скисание вина,пива.

Маслянокислое брожение возникает при хранении муки, молочных продуктов, квашеных овощей, сыров, консервов. При этом появляется горький, неприятный острый вкус, запах и газообразование (вспучивание сыров, бомбаж консервов).

Уксуснокислое брожение вызывает скисание вина, пива, соков, кваса. При этом происходит помутнение, ослизнение, появляется кислый вкус.

Пропионовокислое брожение вызывает порчу вина, молочных, квашеных овощей, вызывая их помутнение и ослизнение. Понижение температуры хранения пищевых продуктов снижает интенсивность брожения.

Гниение − это глубокий распад белков под действием ферментов, выделяемых гнилостными бактериями. Поэтому гниению подвергаются богатые белком продукты − мясные, рыбные, яичные, сыры. При этом образуются токсичные вещества − аммиак, меркаптан, индол, скатол и др. Продукты приобретают очень неприятный запах и становятся ядовитыми.

Плесневение − возникает при развитии на продуктах плесневых грибов. Подвергаются плесневению продукты, содержащие много воды или увлажнённые в процессе хранения, в негерметичной или нарушенной упаковке: плоды, овощи, джем, повидло, хлеб, мука, мясные и рыбные изделия, сливочн масло.

Химические процессы − это различные хим реакции, происходящие в продуктах без участия ферментов. Это прогоркание и осаливание жиров под действием кислорода, света, воды и тепла; изменение окраски (обесцвечивание вин); хим разрушение витаминов, хим бомбаж консервов − (взаимодействие металла банки с кислотами продукта с образованием газов, особенно консервов с томатной заливкой). К хим процессам относится ржавление металлических банок консервов, которое может нарушить их герметичность.
^ Физические процессы − возникают в продуктах под действием температуры, света, влажности воздуха, механических воздействий. К ним относятся:

· увлажнение (соли, сахара-песка, муки, печенья, сухарей, вафель и др.) − за счёт гигроскопичности товара, конденсации воды при резких перепадах температур и отмокания. Продукт при этом размягчается или теряет сыпучесть, слёживается;

· усыхание (хлеб, овощи, плоды, пряники) − за счёт десорбции, низкой влажности воздуха, понижениям температуры. В результате уменьшается масса продукта, ухудшается его качество;

· кристаллизация сахара в меде, варенье, сиропах, шоколаде (сахарное поседение), расслоение ликеро-водочных изделий, затвердевание растительных масел происходит при низких t хранения. При замерзании консервов возможен физ бомбаж.

Биологические процессы− это воздействие на продукты насекомых − вредителей (клещи, жуки, моли) и грызунов. Поражаются зерномучные, кондитерские товары, пищевые концентраты, сухофрукты и т.д. Продукты при этом считаются пищевым отходом и реализации не подлежат. В отдельных случаях могут направляться на переработку (картофель пораженный нематодой − направляется на крахмал или спирт).

При хранении некоторых продуктов происходит процесс кристаллизации. Кристаллизация сахара в некоторых видах кондитерских изделий и меде ухудшает внешний вид продукта, его консистенцию, вкус. Она может быть двух видов: сахарозной и глюкозной. Первая сопровождается выделением крупных кристаллов сахарозы (варенье, джем, помадные конфеты), вторая развивается при повышенном содержании (до 4% и выше) инвертного сахара (мед), и в этом случае засахаривание происходит за счет менее растворимого сахара (глюкозы). При колебаниях температур во время хранения в мороженом происходит перекристаллизация продукта, увеличиваются размеры кристаллов льда, лактозы, что делает структуру мороженого грубой, а консистенцию более уплотненной («песчанитость» мороженого).

Методы консервирования

Необходимость консервирования пищевых продуктов. Большинство пищевых продуктов – скоропортящимися, то есть они не способны без специальной обработки или специальных условий храниться более или менее продолжительное время. Для того, чтобы предотвратить порчу, их подвергают специальной обработке, которая получила название – «консервирование».

Цель консервирования — в затормаживании жизненных процессов, лежащих в основе явлений порчи и сохранение сырья.

Способы консервирования

Классификация существующих методов консервирования условно в зависимости от консервирующего фактора:

1) Тепло-физические (сушка, стерилизация, пастеризация, нагрев с помощью ионизирующего излучения и др.);

2) Химические (с помощью антисептиков);

3) Физико-химические (с помощью веществ, создающих осмотическое давление);

4) Биохимические (квашение, соление);

5) Комбинированные (например, нагрев и использование консервирующих средств).

По классификации Никитинского А.А. существуют четыре основных способа консервирования:Биоз (как правило, кратковременное) хранение плодов и овощей в свежем виде без специальной обработки. Поддерживаются лишь оптимальные режимы хранения, складирования сырья (продуктов), чтобы уменьшить расход питательных веществ за счёт дыхания и снизить потери массы за счёт испарения влаги.Анабиоз– метод консервирования, при котором подавляется или резко сокращается жизнедеятельность микроорганизмов и тормозятся протекающие в продуктах ферментативные процессы. На этом принципе основан ряд методов консервирования: охлаждение и замораживание, создание высоких концентраций осмотически деятельных веществ, сушка, хранение в регулируемой атмосфере,

маринование, квашение, спиртование и другие.

Замораживаниепредусматривает охлаждение продукта до температуры порядка минус 3 °С. В замороженных продуктах большая часть влаги превращена в твёрдое состояние. МО, питание которых происходит осмотическим путём (всасыванием жидких питательных сред) лишаются жизнедеятельности.

Ценобиоз – метод, основанный на специальном культивировании полезной микрофлоры, являющейся антагонистом по отношению к имеющейся в продукте. Широко распространены квашение, брожение, посол мясных продуктов и рыбы и т.д.Абиоз – полное подавление МО, способных вызвать порчу продуктов и заболевание людей. Наиболее распространенной является тепловая стерилизация.

Консервирование продуктов сопровождается обязательно изменением их свойств, чаще — в худшую сторону. Вкусовые свойства отдельных консервированных продуктов улучшаются, вместе с тем снижается пищевая ценность продуктов, разрушаются витамины, некоторые незаменимые аминокислоты, теряются микроэлементы.

Процесс консервирования – необратим.

Последнее изменение этой страницы: 2016-04-07; Нарушение авторского права страницы

Ссылка на основную публикацию